L-Cystine CAS:56-89-3 99% Kristal putih atau serbuk kristal
| Nombor Katalog | XD90322 |
| Nama Produk | L-Cystine |
| CAS | 56-89-3 |
| Formula molekul | C6H12N2O4S2 |
| Berat Molekul | 240.30 |
| Butiran Storan | Ambien |
| Kod Tarif Diharmonikan | 29309013 |
Spesifikasi produk
| Penampilan | Kristal putih atau serbuk kristal |
| Ujian | 99% |
| Gred | USP32 |
| Putaran tertentu | -215° hingga -225° |
| Logam berat | <0.0015% |
| AS | 1.5ppm maks |
| SO4 | 0.040% maks |
| Fe | <0.003% |
| Kerugian pada Pengeringan | 0.20% maks |
| Baki pada Pencucuhan | 0.10% maks |
| Cl | 0.10% maks |
Struktur kristal kompleks carboxypeptidase T (CpT) dengan analog substrat fenilalanin dan arginin - asid benzylsuccinic dan (2-guanidinoethylmercapto)asid suksinik - ditentukan oleh kaedah penggantian molekul pada resolusi 1.57 Å dan 1.62 Å untuk menjelaskan profil spesifik substrat. daripada enzim.Sisa Leu211 dan Leu254 konservatif (juga terdapat dalam kedua-dua carboxypeptidase A dan carboxypeptidase B) ditunjukkan sebagai penentu struktur untuk pengiktirafan substrat hidrofobik, manakala Asp263 adalah untuk pengiktirafan substrat bercas positif.Mutasi penentu ini mengubah suai profil substrat: varian CpT Leu211Gln memperoleh sifat seperti carboxypeptidase B, dan varian CpT Asp263Asn selektiviti seperti carboxypeptidase A.Gelung Pro248-Asp258 yang berinteraksi dengan Leu254 dan Tyr255 ditunjukkan sebagai bertanggungjawab untuk pengiktirafan sisa C-terminal substrat.Pengikatan substrat pada subtapak S1 membawa kepada anjakan hujung ligan bagi gelung ini, dan pergerakan rantai sisi Leu254 mendorong penyusunan semula konformasi sisa Glu277 yang penting untuk pemangkinan.Ini adalah pandangan baru tentang selektiviti substrat metallocarboxypeptidases yang menunjukkan kepentingan interaksi antara subtapak S1 dan pusat pemangkin.
