Produk

Spektroskopi inframerah telah digunakan untuk memetakan interaksi substrat-protein: perubahan konformasi retikulum sarkoplasma Ca(2+)-ATPase apabila mengikat nukleotida dan fosforilasi ATPase dipantau menggunakan substrat ATP dan analog ATP (2'-deoxy-ATP, 3 '-deoxy-ATP, dan inosine 5'-triphosphate), yang diubah suai pada kumpulan berfungsi tertentu substrat.Pengubahsuaian kepada 2'-OH, 3'-OH, dan kumpulan amino adenine mengurangkan tahap perubahan konformasi yang disebabkan oleh pengikatan ATPase, dengan kesan yang sangat kuat diperhatikan untuk dua yang terakhir.Ini menunjukkan sensitiviti struktur kompleks nukleotida-ATPase kepada interaksi individu antara nukleotida dan ATPase.Semua kumpulan yang dikaji adalah penting untuk pengikatan dan interaksi kumpulan ligan tertentu dengan ATPase bergantung pada interaksi kumpulan ligan lain.Fosforilasi ATPase diperhatikan untuk ITP dan 2'-deoxy-ATP, tetapi bukan untuk 3'-deoxy-ATP.Tiada kaitan langsung antara tahap perubahan konformasi pada pengikatan nukleotida dan kadar fosforilasi yang menunjukkan bahawa tahap penuh perubahan konformasi yang disebabkan oleh ATP tidak wajib untuk fosforilasi.Seperti yang diperhatikan untuk kompleks nukleotida-ATPase, konformasi perantaraan ATPase terfosforilasi pertama E1PCa(2) juga bergantung kepada nukleotida, menunjukkan bahawa keadaan ATPase mempunyai konformasi yang kurang seragam daripada yang dijangkakan sebelum ini.