Produk

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) membelah ikatan γ-glutamyl amide glutation dan memindahkan kumpulan γ-glutamyl yang dibebaskan kepada air (hidrolisis) atau asid amino penerima (transpeptidation).Enzim di mana-mana ini memainkan peranan penting dalam biosintesis dan degradasi glutation, dan dalam detoksifikasi xenobiotik.Di sini kami melaporkan struktur kristal resolusi 3Å Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) dan kompleksnya dengan l-Glu.Struktur sinar-X mengesahkan bahawa BlGT tergolong dalam superfamili hidrolase nukleofilik N-terminal dan mendedahkan bahawa protein mempunyai belahan tapak aktif terbuka yang serupa dengan yang dilaporkan untuk enzim homolog daripada Bacillus subtilis, tetapi berbeza daripada yang diperhatikan untuk γ-GT manusia dan untuk γ-GT daripada mikroorganisma lain.Data mencadangkan bahawa pengikatan l-Glu mendorong penyusunan semula ekor terminal-C subunit besar BlGT dan membenarkan pengenalpastian sekumpulan sisa asid yang berpotensi terlibat dalam pengecaman ion logam.Peranan sisa ini terhadap kestabilan konformasi BlGT telah dikaji dengan mencirikan autoproses, aktiviti enzimatik, kimia dan denaturasi haba bagi empat mutan tunggal Ala baharu.Keputusan menunjukkan bahawa penggantian Asp568 dengan Ala menjejaskan kedua-dua autoproses dan kestabilan struktur protein.