Gen β-glucosidase novel, bgl1G5, telah diklon daripada Phialophora sp.G5 dan berjaya dinyatakan dalam Pichia pastoris.Analisis jujukan menunjukkan bahawa gen itu terdiri daripada bingkai bacaan terbuka 1,431-bp yang mengekod protein 476 asid amino.Jujukan asid amino bgl1G5 yang disimpulkan menunjukkan identiti tinggi sebanyak 85 % dengan ciri β-glukosidase daripada Humicola grsea keluarga hidrolase glikosida 1. Berbanding dengan rakan kulat lain, Bgl1G5 menunjukkan aktiviti optimum yang sama pada pH 6.0 dan 50 °C dan stabil. pada pH 5.0–9.0.Selain itu, Bgl1G5 mempamerkan kestabilan suhu yang baik pada 50 ° C (6 jam separuh hayat) dan aktiviti spesifik yang lebih tinggi (54.9 U mg–1).Nilai K m dan V max terhadap p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside (pNPG) masing-masing ialah 0.33 mM dan 103.1 μmol min–1 mg–1.Ujian kekhususan substrat menunjukkan bahawa Bgl1G5 sangat aktif terhadap pNPG, lemah pada p-nitrophenyl β-D-cellobioside (pNPC) dan p-nitrophenyl-β-D-galactopyranoside (ONPG), dan tidak mempunyai aktiviti pada cellobiose.
