Produk

Fosfatase protein serin/treonin telah diterangkan dalam banyak bakteria patogen sebagai enzim penting yang terlibat dalam laluan transduksi isyarat yang bergantung kepada fosforilasi dan sering dikaitkan dengan virulensi organisma ini.Pemeriksaan genom Mycoplasma synoviae mendedahkan kehadiran gen (prpC) yang mengekodkan fosfatase protein diduga daripada subfamili protein fosfatase 2C (PP2C).Di sini, kami melaporkan pencirian biokimia lengkap M. synoviae phosphatase (PrpC) dan peranan tertentu ion logam dalam hubungan struktur-fungsi enzim ini.Analisis jujukan asid amino PrpC mendedahkan bahawa semua residu yang terlibat dalam pusat logam dinuklear dan residu penyelaras ion logam ketiga yang diduga, yang dipelihara dalam fosfatase PP2C, terdapat dalam PrpC.PrpC ialah protein monomerik yang mampu menyahfosforilasi substrat fosfo dengan pergantungan ion Mn(2+).Analisis kestabilan terma menunjukkan kestabilan enzim pada suhu sederhana dan pengaruh ion Mn(2+) dalam sifat ini.Analisis spektrometri jisim mencadangkan bahawa tiga ion logam terikat kepada PrpC, dua daripadanya dengan pemalar pertalian tinggi yang jelas.Analisis mutasi sisa penyelaras logam ketiga yang diduga, Asp122 dan Arg164, mendedahkan bahawa varian ini mempamerkan pengikatan ion mangan yang lebih lemah, dan kedua-dua mutasi menjejaskan aktiviti fosfatase PrpC.Mengikut keputusan ini, PrpC ialah ahli fosfatase protein yang bergantung kepada logam dengan kestabilan yang lebih baik dalam bentuk holo dan dengan Asp122, mungkin terlibat dalam tapak pengikat logam ketiga, penting untuk aktiviti pemangkin.